Участок молекулы ДНК имеет следующий состав:
Г-А-Т-Г-А-А-Т
-А-Г-Т-Г-Ц-Т-Т-Ц. Перечислите не менее трех последствий, к которым может привести случайная замена седьмого нуклеотида тимина на цитозин (Ц).
Ответ
1) Если это третий нуклеотид триплета иди некодирующий участок ДНК, то может не произойти никаких изменений.
2) Может произойти замена аминокислоты в белке, это приведет к изменению формы его глобулы и изменению его работы.
3) Если это часть управляющего участка (промотор, оператор), то синтез белка может прекратиться.
Чем объясняется огромное разнообразие белков, образующихся в живых организмах? Укажите не менее трех причин.
Ответ
1) В состав белков входит 20 видов аминокислот. Количество вариантов белка, состоящего из ста аминокислот, составляет 20 100 .
2) В состав белков могут входить разнообразные небелковые компоненты, например, углеводы в гликопротеинах, гем в гемоглобине.
3) Генные мутации, постоянно происходящие в организмах, приводят к изменению структуры белка, кодируемого данным геном.
Какова роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка?
Ответ
ДНК содержит информацию для синтеза белка, иРНК переносит эту информацию к рибосоме, рРНК входит в состав рибосом, тРНК доставляет к рибосоме аминокислоты.
Почему реакции биосинтеза белка называют матричными?
Ответ
В основе реакций матричного синтеза лежит комплементарное взаимодействие между нуклеотидами. Образуются полимеры, строение которых полностью определяется строением исходного вещества – матрицы. ДНК является матрицей для синтеза иРНК, а иРНК является матрицей для синтеза белка.
Что служит матрицей для синтеза и-РНК?
Ответ
и-РНК синтезируется на матрице ДНК в процессе транскрипции.
Какие процессы происходят на рибосоме при биосинтезе белка?
Ответ
1. К кодону, находящемуся в А-участке рибосомы, по принципу комплементарности присоединяется антикодон тРНК, несущей определенную аминокислоту.
2. рРНК катализирует образование пептидной связи между двумя находящимися радом (в А- и П-участках) аминокислотами. При этом вся цепочка, находившаяся в П-участке, «перевешивается» на аминокислоту, находящуюся в А-участке.
3. Рибосома сдвигается на один кодон. Пустая тРНК, стоявшая в П-участке, уходит в цитоплазму, тРНК с полипептидом оказывается в П-участке, а в А-участке оказывается новый, еще не транслированный кодон.
В каких случаях изменение последовательности нуклеотидов ДНК не влияет на структуру и функции соответствующего белка?
Ответ
1) Если изменился третий нуклеотид триплета и получился триплет, кодирующий ту же самую аминокислоту.
2) Если изменения произошли в интроне, который будет вырезан в процессе сплайсинга.
В каких реакциях обмена веществ осуществляется связь между ядром, ЭПС, рибосомами, митохондриями?
Ответ
В реакциях биосинтеза белка: в ядре синтезируется иРНК, в шероховатой ЭПС на рибосомах синтезируется белок, митохондрии поставляют АТФ для этих процессов.
В пробирку поместили рибосомы из разных клеток, весь набор аминокислот и одинаковые молекулы и-РНК и т-РНК, создали все условия для синтеза белка. Почему в пробирке будет синтезироваться один вид белка на разных рибосомах?
Трансляция
Общие сведения
Трансляция - это процесс, в результате которого рибосомы считывают генетическую информацию матричных РНК и создают белковый продукт в соответствии с этой информацией.
Специфические молекулы транспортрых РНК (тРНК) служат посредниками между кодом мРНК и конечной белковой последовательностью. В их состав входит последовательность, узнающая код мРНК и соответствующая этому коду аминокислота.
События трансляции разделяют на последующие события: инициацию, элонгацию и терминацию. На стадии инициации рибосома связывает мРНК и первая аминокислота присоединяется к рибосоме. Во время элонгации происходит рост полипептидной цепи. На стадии терминации рибосома отделяется от мРНК и процес трансляции заканчивается. У прокариот и эукариот процессы трансляции схожи, но имеются и существенные различия.
Трансляция происходит в цитоплазме, где находятся рибосомы. В зависимости от дальнейшего преднозначения синтезируемых белков, они могут образовываться либо в цитозоле, либо на поверхности шероховатого эндоплазматического ретикулума.
Полипептидные цепи синтезируются однонаправленно: с амино-конца к карбокси-концу.
При инициации первая и вторая молекулы аминоацил-тРНК спариваются с первыми двумя кодонами мРНК. Далее трансляция продолжается в направлении 5"–>3" кодон за кодоном до тех пор, пока не достигнет стоп-сигнала, расположенного сразу же за кодоном, детерминирующим С-концевую аминокислоту.
Литература:
Генетический код
Литература:
К сожалению, список литературы отсутствует.
Трансляция у эукариот
Вместо комплементарного РНК-РНК узнавания, в которое вовлечена прединициирующая последовательность Шайна-Дальгарно прокариотических мРНК, эукариотические мРНК узнаются эукариотическими рибосомами по кэпированному 5"-концу с обязательным участием белка, например, eIF-4F инициаторного фактора (Rhoads, 1988). Предполагается, что этот белок участвует в расплавлении вторичных структур 5"- областей мРНК, облегчая их связывание с малыми субчастицами рибосом. В отличие от прокариот, эукариотическая мРНК образует комплексы с белками (мРНП, или мессенджер-рибонуклеопротеиды, или информосомы), что обусловливает ее метаболическую стабильность. Вследствие этого у эукариот отсутствует постоянная интенсивная деградация и интенсивный ресинтез мРНК, которые, как правило, моноцистронны и имеют специфически модифицированный (кэпированный) 5"-конец. Все это обусловливает целый ряд особенностей инициации трансляции и ее регуляции у эукариотических организмов. Естественно, что метаболическая стабильность эукариотической мРНК делает регуляцию на уровне трансляции особенно важной в общей картине регуляции биосинтеза белка (Спирин, 1986).
Литература:
К сожалению, список литературы отсутствует.
Трансляция у прокариот
Трансляция бактерии E.coli наиболее изучена
Синтез белка происходит на рибонуклеопротеиновом комплексе - рибосоме, в процессе трансляции mRNA. Рибосома состоит из большой и малой субъединиц, которые соединены в области инициации трансляции (translation initiation region -TIR) mRNA во время стадии инициации трансляции. Во время элонгации рибосома скользит вдоль mRNA и синтезирует полипептидную цепь. Элонгация продолжается до тех пор, пока рибосома не достигает стоп-кодона на mRNA - терминация трансляции. После терминации рибосома отделяется от синтезированного полипептида и способна снова повторить цикл трансляции mRNA.
Каждая стадия трансляции имеет свои регуляторные факторы, но у эукариот этих факторов гораздо больше, чем у прокариот.
Инициация
Инициация
Последовательность инициации трансляции у бактерии. 30S и 50S рибосомные субъединицы показаны светлым и темным серым цветом.
Рибосомы прокариот инициируют трансляцию на мРНК уже во время транскрипции. Время необходимое для посадки рибосом порядка секунд, хотя это зависит от каждой мРНК. Рибосомы транслируют мРНК со скоростью приблизительно 12 аминокислот в секунду.
В инициации трансляции участвуют: рибосома, аминоацилированная и формилированная тРНК (fMet-tRNA f Met), мРНК и три белковых инициирующих фактора IF1, IF2 и IF3.
Бактериальная 70S рибосома состоит из большой 50S и малой 30S субъединицы. Имеется три tRNA связывающих сайта аминоацил - aminoacyl (A), пептидил - peptidyl (P), и сайт выхода - exit (E). Присоединение фактора IF3 к 30S рибосомной субъединице обеспечивает распад рибосомы на субъединицы. Фактор инициации IF1 связывается с A-сайтом 30S рибосомной субъединицы и служит инициатором присоединения tRNA к рибосомному P-сайту блокируя A-сайт. IF1 стимулирует активность IF3 и также распад рибосомных субъединиц.
После распада субъединиц, IF2, mRNA и fMet-tRNAfMet соединяются с 30S рибосомной субъединицей. Последовательность Шайно-Дальгарно (Shine-Dalgamo -SD) mRNA взаимодействует с anti-SD последовательностью 16S rRNA и инициирующий кодон присоединяется в Р-сайте рибосомы. Инициирующие факторы, особенно IF3, способствуют этому присоединению.
Инициаторная tRNA устанавливается в P-сайте 30S рибосомной субъединицы в три шага не зависимо от кодона, зависимо от кодона и fMet-tRNAfMet присоединение.
Все три шага обеспечиваются фактором IF2, который взаимодействует с fMet-tRNA f Met на рибосоме. IF3 стабилизирует присоединение fMet-tRNAfMet к рибосомному P-сайту и стабилизирует кодон-антикодон взаимодействие.
30S преинициаторный комплекс состояций из 30S рибосомной субъединицы, трех инициаторных факторов, mRNA в стартовой позиции, где fMet-tRNA f Met связана кодон независимо. Такой относительно нестабильный комплекс подвергается конформационному изменению, что обеспечивает кодон-антикодон взаимодействие и формирует более стабильный 30S инициаторный комплекс. Инициаторные факторы IF1 и IF3 отсоединяются, тогда как IF2 фактор стимулирует взаимодействие с 50S рибосомной субъединицей. После сборки рибосомы IF2 покидает комплекс. Во время этого процесса GTP связанный с IF2 гидролизуется до GDP и Pi. Вновь образованный 70S инициаторный комплекс, содержащий fMet-tRNA f Met как субстрат для пептидилтрансферазного центра 50S рибосомной субъединицы готов к вступлению в фазу элонгации трансляции.
Факторы инициации
: IF-1, IF-2, IF-3 - белки временно связывающиеся с рибосомой, необходимые для инициации.
Этапы инициации трансляции
1. Факторы инициации IF-1 и IF-3 связываются с 30S-субчастицей, что обеспечивает ее взаимодействие с IF-2, инициаторной формилметиониновой-тРНК (Fmet-тРНК F Met) и GTP.
2. При связывании инициаторных белков IF-1 и IF-2 с 30S-субчастицей происходит диссоциация 70S-рибосомы на две субъединицы.
3. Комплекс 30S-субъединицы со всеми факторами инициации и Fmet-тРНК F Met связывается с 5"-концом мРНК вблизи кодона AUG и узнает. AUG-кодон мРНК.
Связывание 30S-субчастицы с мРНК находится под строгим контролем нуклеотидной последовательности, расположенной примерно
за 10 нуклеотидов до 5"-конца инициаторного кодона. Взаимодействию способствует комплементарное спаривание этой богатой пуринами по следовательности из 5-8н, называемой последовательностью Шайна-Дальгарно
, с полипиримидиновым участком, находящимся вблизи 3"-конца 16S-pPHK.
4. Формирование полноценного функционального комплекса инициации завершается ассоциацией 50S-субчастицы с преинициаторным комплексом. При ассоциации 70S-рибосомы образуются два активных центра: Р- и А-участки. Fmet-TPHK F Met занимает Р-участок.
5. С образованием функциональной 70S-субчастицы отделяются все три белка инициации.
Элонгация
Факторы элонгации
: EF-Tu и EF-Ts - белки связывающиеся с рибосомой, необходимые для элонгации трансляции.
В процессе инициации образуется 70S-рибосома связанная с мРНК, в Р-центре которой находится Fmet-тPHK F Met
Для образования первой пептидной связи необходимо, чтобы
аминоацил-тРНК, соответствующая следующему кодону, заняла А-центр.
Этапы элонгации трансляции
:
1. EF-Tu-
GTP связывает все аминоацил-тРНК, кроме Fmet-тPHK F Met , и доставляет их к А-центру комплекса 70S-рибосома-мРНКАминоацил-тРНК связывает EF-Tu и GTP. Образовавшийся комплекс (аминоацил-тРНК-[ЕF-Тu-GТР]) доставляет аминоацил-тРНК к А-участку. GTP гидролизуется, и комплекс (EF-Tu-GDP) отделяется от рибосомы. EF-Ts
восстанавливает EF-Tu-GDP.
2. Когда оба участка, А и Р, заняты, пептидилтрансферазная активность 50S-субчастицы катализирует перенос группы Fmet с ее тРНК на аминогруппу аминоацил-тРНК, находящейся в А-участке. В результате в А-участке оказывается дипептидил-тРНК , а в Р – свободная тРНК.
3. тРНК освобождает Р-участок, образовавшаяся дипептидил-тРНК переместиться на него, а новый кодон должен быть готов к тому, чтобы занять освободившийся А-участок. Все эти процессы
осуществляются с помощью EF-G
при GTP-зависимой транслокации рибосомы.
4. Теперь новый кодон, занявший А-сайт, готов к спариванию с родственной аминоацил-тРНК. Сразу после связывания аминоацил-тРНК с А-
участком высвобождается комплекс EF-Tu-GDP и происходит регенерация функционально активного EF-Tu-GTP. При этом EF-Tu-GDP взаи- модействует с белком EF-Ts, что приводит к отделению GDP и образованию комплекса EF-Tu EF-Ts. Далее EF-Tu EF-Ts взаимодействует с GTP, происходит регенерация EF-Tu-GTP и отделение EF-Ts, и оба соединения оказываются готовыми к следую- щему циклу.
Для прочтения следующего кодона и удлинения полипептидной цепи еще на одну аминокислоту вся серия реакций должна повториться.
При образовании каждой пептидной связи расходуется энергия, равная четырем энергетическим эквивалентам (если за один эквивалент принять энергию образования фосфатной связи): два эквивалента АТР потребляются при аминоацилировании тРНК и два эквивалента GTP-
В каждом цикле элонгации.
2. При инициации трансляции IF-2 узнает Fmet-тРНКFMet среди всех других аминоацил-тРНК, a EF-Tu отличает met-тРНКF Met от
Fmet-тРНКM Met при внедрении в А-участок.
3. Факторы элонгации EF-Tu и EF-G то присоединяются, то отделяются от рибосомы в зависимости от того, связаны ли они с GTP или с GDP соответственно.
4. Растущая полипептидная цепь всегда соединена своим карбоксильным концом с тРНК, которая соответствует С-концевой аминокислоте в растущей полипептидной цепи.
5. Пептидилтрансфераза катализирует формирование пептидных связей между карбоксильным концом растущей цепи и аминогруппой аминоацил-тРНК.
Терминация
Факторы терминации:
RF-1
вызывает отделение полипептидной цепи при считывании кодонов UAA и UAG;
RF-2
действует аналогичным образом при считывании UAA и UGA,
EF-3
может облегчить работу двух других факторов.
Этапы терминации трансляции:
1. В А-участке оказывается один из трех терминирующих кодонов – UAG, UAA или UGA. Из-за отсутствия тРНК, отвечающих этим кодонам,полипептидил-тРНК остается связанной с Р-участком.
2. RF-1 и RF-2 катализируют отсоединение полипептидной цепи от тРНК, отделение их обоих от рибосомы, а 70S-рибосомы – от мРНК.
RF-1 узнает в А-участке кодон UAA или UAG; RF-2 включается в том случае, когда в А-участке оказы-вается UAA или UGA;
RF-3 облегчает работу двух других факторов. Если терминирующим кодономявляется UAA, то эффективность процесса терминации оказывается наибольшей, поскольку этот кодон узнают оба фактора – RF-1 и RF-2. Однако, каким бы из стоп-кодонов ни обеспечивалась терминация,ее эффективность зависит от фланкирующих эти кодоны последовательностей в мРНК.
Когда расстояние от рибосомы до сайта инициации достигнет величины 100–200 нуклеотидов, в этом сайте может произойти новая инициация трансляции. Таким образом на одной мРНК
может находится несколько транслирующих рибосом - полирибосомы
(рис)
Рибосомы
Характерискика рибосом
Рибосомы
эукариот
: 80S
, размер - 22x32 нм,
M ~4.5 млн.Да состоит из двух субъединиц.
Большая субъединица
М=3.0млн.Да, 60S
.
Малая субъединица
М=1.5 млн.Да, 40S
.
В цитоплазме эукариотической клетки содержится ~10 млн. рибосом
эукариотического типа.
Рибосомы прокариот
:
70S
, размер - 21x29 нм, М ~2.8 млн.Да,
состоит из двух субъединиц.
Большая субъединица
М=1.8млн.Да 50S
.
Малая субъединица
М=1.0млн.Да 30S
.
В клетке E.coli содержится ~15тыс. рибосом, что составляет
– 1/4 сухой массы клетки. Рибосомы прокариотического типа
присутствуют в митохондриях и пластидах эукариот.
Малые и большие субъединицы могут диссоциировать на составляющие
РНК и белки и самособираются при определенных условиях.
Строение рибосом
Рибосома имеет два участка для связывания тРНК:
Р-центр
(пептидил-тРНК-связывающий центр)
-
связывание тРНК присоединенной к растущей полипептидной
цепи.
А-центр
(аминоацил-тРНК-связывающий участок)
-
связвает тРНК несущую следующую добавляемую аминокислоту,
располагается на большой субъединице рибосомы.
Аcn
центр
пептидилтрансфераза
–
образует пептидные связи между актами, прочно связывается
с рибосомой.
рибосома
р эукариот 22x32 нм, M~4.5 млн.Да 80S. Большая субъед М=3.0млн.Да, 60S ; малая субъед М=1.5 млн.Да, 40S.
1rRNA18S (~2 тыс.н),~33 белка] | в цитоплазме Eu ~10 млн.р эукариотич типа |
р прокариот: 21x29 нм, М ~2.8 млн.Да, 70S | большая субъед М=1.8млн.Да 50S; малая субъед М=1.0млн.Да 30S | E.coli ~15тыс р – 1.4 сухой m кл | р прокариотич типа присут в митох и пластидах Eu |
| P-центр пептидил-тРНК-связывающий центр, А-центр большой субъед. р – аминоацил-тРНК-связывающий участок, Аcn центр | пептидилтрансфераза – образ. пептидные связи м-у актами, прочно связан с р | р прокариот мельче и сод меньше компонентов
мРНК [кэп | 5’-НТО | AUG | транслируемая область | стоп 3’-НТО | поли(А)]
инициация сканирование РНК малой субъединицой рибосомы | связывание со стартовым (инициирующим) кодоном AUG-5’ конца – сборка рибосомы | инициаторный комплекс, факторы инициации | Первой к мРНК присоед малая субъед. р связанная с инициаторной-тРНК узнающей AUG и несущей метионин. Процесс катализируется фактором инициации 2 IF2 – фосфорилирование одной из трех его субъед. снижает активность ф-та – контроль белкогого синтеза (незрелые эритроциты) | элонгация 5’?3’ | транслокация – возвращение пустой тРНК в цитоплазму | транслокация рибосомы вдоль мРНК сопровожд. конформационными изменениями с затратой энергии GTP (4GTP вцелом на 1 пепт. связь) | кодон мРНК спаривается с антикодоном тРНК | карбоксильный конец растущего полипептида связан ковалентно с тРНК – пептидил-тРНК | образ. полисомы | терминирующий кодон (стоп-кодон) UAA, UAG, UGA – диссоциация рибосомы – терминация | фактор освобождения-белок связ с стоп-кодоном и меняет активность пептидилтрансферазы кот присоед к пептидил-тРНК Н2О и полипептид отделяется от тРНК и выходит из р | Цикл элонгации составляет 1/20 сек – белок в 300 акт синтезируется за 20 сек Ecoli
Литература:
К сожалению, список литературы отсутствует.
Транспортная РНК
70-90Н | вторичная стр-ра- клеверный лист | CCA 3" const для всех tRNA |к концевому аденозину присоед акта |
наличие тимина, псевдоуридина-пси, дигироуридина ДГУ в D-петле - защита от рибонуклеаз? долгоживущие | Разнообразие первичных структур tРНК - 61+1 - по кол-ву кодонов + формилметиониновая tРНК, у кот антикодон такой же, как у метиониновой tРНК. Разнообразие третичных структур - 20 (по кол-ву аминокислот) | рекогниция - образование ковалентной связи м-у tРНК и актой | аминоацил-тРНК-синтетазы присоединяют акты к тРНК
Функция тРНК заключается в переносе аминокислот из цитоплазмы в рибосомы, в которых происходит синтез белков.
тРНК связывающие одну аминокислоту называются изоакцепторными.
Всего в клетке одновременно существует 64 различных тРНК.
Каждая тРНК спаривается только со своим кодоном.
Каждая тРНК распознает свой собственный кодон без участия аминокислоты. Связавшиеся с тРНК аминокислоты химически модифицировали, после чего анализировали получившийся полипептид, который содержал модифицированную аминокислоту. Цистеинил-тРНКCys (R=CH2-SH) восстанавливали до аланил-тРНКCys (R=CH3).
Большинство тРНК, не зависимо от их нуклеотидной последовательности, имеют вторичную структуру в форме клеверного листа из-за наличия в ней трех шпилек.
Особенности структуры тРНК
На 3"-конце молекулы всегда находятся четыре неспаренных нуклеотида, причем три из них – это обязательно ССА. 5"- и 3"-концы цепи РНК образуют акцепторный стебель. Цепи удерживают-ся вместе благодаря комплементарному спарива-нию семи нуклеотидов 5"-конца с семью нуклеотида-ми, находящимися вблизи 3"-конца. 2. У всех моле-кул имеется шпилька T?C, обозначаемая так пото-му, что она содержит два необычных остатка: рибо-тимидин (Т) и псевдоуридин (?). Шпилька состоит из двухцепочечного стебля из пяти спаренных осно- ваний, включая пару G-C, и петли длиной семь нуклеотидов. Тринуклеотид Т?С всегда расположен
в одном и том же месте петли. 3. В антикодоновой шпильке стебель всегда представлен семью спарен-
ными основаниями. Триплет, комплементарный родственному кодону,– антикодон – находится в пет-
ле, состоящей из семи нуклеотидов. С 5"-конца антикодон фланкируют инвариантный остаток ура-
цила и модифицированный цитозин, а к его 3"-концу примыкает модифицированный пурин, как правило
аденин. 4. Еще одна шпилька состоит из стебля длиной три-четыре пары нуклеотидов и петли варь-
ирующего размера, часто содержащей урацил в вос-становленной форме – дигидроурацил (DU). Наиболее сильно варьируют нуклеотидные по-следовательности стеблей, число нуклеотидов меж-ду антикодоновым стеблем и стеблем Т?С (вариа-бельная петля), а также размер петли и локализация остатков дигидроурацила в DU-петле.
[Сингер, 1998].
Третичная структура тРНК
L-образная структура.
Присоединение аминокислот к тРНК
Для того чтобы аминокислота могла образовывать полипептидную цепь она должна присоединиться к тРНК с помощью фермента аминоацил-тРНК-синтетазы. Этот фермент образует ковалентную связь между карбоксильной группой аминокислоты и гидроксильной группой рибозы на 3’-конце тРНК при участии АТФ. Аминоацил-тРНК-синтетаза узнает специфический кодон не из-за наличия антикодона на тРНК, а по наличию специфического сайта узнавания на тРНК.
Всего в клетке имеется 21 различных аминоацил-тРНК-синтетаз.
Присоединение происходит в две стадии:
1. Карбоксильная группа аминокислоты присоединяется к а-фосфату АТФ. Полученный нестабильный аминоацил-аденилат стабилизируется связываясь с ферментом.
2. Перенос аминоацильной группы аминоацил-аденилата на 2’ или 3’-OH-группу концевой рибозы тРНК
Некоторые аминоацил-тРНК-синтетазы состоят из одной полипептидной цепи, другие – из двух или четырех идентичных цепей, каждая молекулярной массой от 35 до 115 кДа. Некоторые димерные и тетрамерные ферменты состоят из субъединиц двух типов. Четкой корреляции между размером молекулы фермента или характером его субъединичной структуры и специфичностью не существует.
Специфичность фермента определяется его прочным связыванием с акцепторным концом тРНК, DU-участком и вариабельной петлей. Некоторые ферменты, по-видимому, не распознают антикодоновый триплет и катализируют реакцию аминоацетилирования даже при измененном антикодоне. Однако отдельные ферменты проявляют пониженную активность по отношению к таким модифицированным тРНК и при замене антикодона присоединяют не ту аминокислоту.
70-90н | вторичная стр-ра- клеверный лист | CCA 3" const для всех tRNA |к концевому аденозину присоед акта |
наличие тимина, псевдоуридина-пси, дигироуридина ДГУ в D-петле - защита от рибонуклеаз? долгоживущие | Разнообразие первичных структур tРНК - 61+1 - по кол-ву кодонов + формилметиониновая tРНК, у кот антикодон такой же, как у метиониновой tРНК. Разнообразие третичных структур - 20 (по кол-ву аминокислот)
Имеются два вида тРНК связывающие метионин тРНКFMet и тРНКMMet у прокариот и, тРНКIMetи тРНКMMet - у эукариот. К каждой тРНК добавляется метионин с помощью соответствующих аминоацил-тРНК-синтетез. метионин присоединенный к тРНКFMet и тРНКIMet формилируется ферментом метионил-тРНК-трансформилазой до Fmet-тРНКFMet. тРНК нагруженные формилметионином узнают инициаторный кодон AUG.
Литература:
К сожалению, список литературы отсутствует.
МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ И НАУКИ
ЧЕЛЯБИНСКОЙ ОБЛАСТИ
Муниципальное общеобразовательное учреждение
«Лицей №13»
Д.Л. Белоусов
ЦИТОЛОГИЯ
(строение, химический состав и обмен веществ эукариотических клеток)
Дидактическое пособие для учащихся по изучению цитологии в школьном курсе биологии
Троицк, 2005
НЕКОТОРЫЕ ВАЖНЫЕ ВЕХИ В ИСТОРИИ БИОЛОГИИ КЛЕТКИ
1590 г. Янсен изобрел микроскоп.
1665 г. Роберт Гук описал строении пробки и применил термин клетка.
1674 г. Антонии ван Левенгук открыл одноклеточных животных и бактерий.
1802 г. Брисо-Мирбе установил что все растения состоят из тканей, а последние из клеток.
^ 1825 г. Ян Пуркинье открыл содержимое клетки: ядро и протоплазму в яйцеклетке птиц.
1827 г. Карл Бэр (русский ученый) открыл яйцеклетку млекопитающих и установил, что все многоклеточные организмы начинают свое развитие из клетки.
^ 1831 г. Роберт Броун обнаружил ядро в растительной клетке.
1839 г. Зоолог Теодор Шванн и ботаник Маттиас Шлейден сформулировали «клеточную теорию».
1858 г. Рудольф Вирхов показал, что все клетки образуются из других клеток путем клеточного деления.
^ 1866 г. Эрнст Геккель установил, что хранение и передачу наследственной информации осуществляет ядро.
1882. Вальтер Флеминг открыл хромосомы и описал подробно клеточное деление – митоз.
1883 г. Открыты пластиды.
1890 г. Открыты митохондрии.
1898 г. Камилло Гольджи открыл аппарат Гольджи.
1905 г. Джон Фармер и Дж. Мур подробно описали мейоз.
1946 г. Впервые электронный микроскоп применили в биологии и изучили ультраструктуру клетки.
^ СТРОЕНИЕ КЛЕТКИ
Клетка
Оболочка
Цитоплазма
gif" align=left hspace=12>
Плазмати-ческая мембрана
Клеточная стенка
(растения,
бактерии)
Гиалоплазма
Яд. мембрана
нуклеоплазма
Органоиды
Включения
хроматин
Ядрышко
Рис.1. Ультраструктурная схема типичной животной клетки.
Р
ис.2. Ультраструктурная схема растительной клетки.
Органоиды – постоянно присутствующие в клетке структуры, которые выполняют строго определенные функции.
Органоиды
Мембранные немембранные
ЭПС - рибосомы
Апп. Гольджи - клеточный центр
Лизосомы - цитоскелет
Вакуоли
Микротельца
- митохондрии
Пластиды двумембранные
Рис.10. Клеточный центр: 1-ядрышко, Рис.11. Схема строения ядрышка: 1-белки,
2-яд. Мембрана, 3-центриоли, 2-рРНК, 3-субъединицы рибосом.
4-центросфера, 5-плазмалемма.
Рис.10. Форма ядер в различных клетках.
2
Рис.3. Схема плазматической мембраны: 1-гидрофобные участки белков, 2-гидрофильные участки белков, 3-разветвленные олигосахариды, соединенные с белками; 4-гидрофилный канал, функционирующий как пора; 5-молекулы мембранных липидов; 6-клеточные мембраны, состоящие из бислоя липидов с вкрапленными белками; 7-мембранные белки; 8-гликофорин – мембранный белок, содержащийся в мембране эритроцитов.
Рис.4. Схема аппарата Гольджи: 1- мелкие пузырьки, 2-плоские цистерны, 3-цистерны со вздутыми краями, 4-крупные пузырьки.
Рис.6. Три процесса, в которых участвуют первичные лизосомы.
Р
ис. 7. Строение и типы хромосом: а) внешний вид: 1-центромера, 2-короткое плечо, 3-длинное плечо, 4-вторичная перетяжка, 5-спутник, 6-нить веретена; б)внутренняя струк-тура: 1-центромера, 2-хромо-немы; в)типы хромосом: 1-акроцентрическая, 2-субмета-центрическая, 3-метацентри-ческая.
Рис.8. Хромосомы разных видов растений и животных: 1-2 – амебы; 3-4 – диатомовые водоросли; 5-8, 18-19 – зеленые водоросли; 9-мухамор, 10-липа; 11-12 –дрозофила; 13-семга; 14-скерда; 15-ароидные; 16-бабочка-хохлатка;17-саранча; 20-водомерка; 21-цветочный клоп; 22-амбистома; 23-алоэ.
Рис.9. Иммунофлуоресцентная микрофотография микротрубочек в клетке
(цитоскелет).
^ ОГРАНИЧЕСКИЕ ВЕЩЕСТВА КЛЕТКИ
БЕЛКИ
Белки - это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота.
Белки являются биополимерами, мономерами которых являются аминокислоты. В клетках и тканях встречаются свыше 170 различных аминокислот, в состав белков входят лишь 26 из них. Обычными компонентами белков можно считать только 20 аминокислот.
Наиболее общая формула аминокислоты выглядит следующим образом:
NH 2 - CH - COOH
В состав любой аминокислоты входит аминогруппа (-NH 2 ) и карбоксильная группа (-COOH) , которые присоединены к -углеродному атому. Остальная часть молекулы представлена радикалом. Его строение у разных аминокислот сильно варьирует, и именно радикал определяет уникальные свойства каждой аминокислоты.
Аминокислоты способны образовывать между собой пептидные связи. Пептидная связь - это связь, образующаяся в результате взаимодействия аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой, в результате образуется полипептид - белковая молекула.
N 2 H - CH - CO - NH - CH - COOH
Белков в клетке больше, чем любых других органических соединений - на их долю приходится свыше 50 % всей сухой массы клеток. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций.
^ КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
Классификация белков по химическому составу
Простые (состоят только из аминокислот) - белки плазмы крови (альбумины и глобулины), белки клеточного ядра (гистоны).
Сложные (состоят из белка и небелковой части, органической или неорганической) - гемоглобин, казеин молока, муцин.
^ Фибриллярные (нитчатые) - белки соединительной ткани, выполняющие структурную функцию - коллаген, эластин, миозин мышечной ткани, фиброин (шелк, паутина), кератин (обладает высокой прочностью - перья, когти, волосы).
^ Глобулярные (глобула - шар) - ферменты, глобулины плазмы крови, некоторые пептидные гормоны (инсулин).
Промежуточные - фибриноген (участвует в процессах свертывания крови).
Полноценные (содержат все или почти все незаменимые аминокислоты) - животные белки - белки молока, яиц, мяса, рыбы. К незаменимым для человека аминокислотам относятся 8 аминокислот: триптофан, лизин, метионин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, треонин.
^ Неполноценные (не содержат полного набора незаменимых аминокислот) - практическое большинство белков растительного происхождения.
С
^
ТРУКТУРА БЕЛКА. УРОВНИ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ
Последовательность чередования аминокислотных остатков в данной полипептидной цепи называется первичной структурой.
Первичная структура определяет все физические и химические свойства молекулы, а также ее биологические функции. Образуется первичная структура за счет пептидных связей.
^ Вторичная структура представляет собой определенную конфигурацию молекулы белка в пространстве. Конформация полипептидной цепи, закрепленная множеством водородных связей между группами N-H и С=О и принимает вид спирали (ά-структура) или складчатого слоя – «гармошки» (β-структура)
^ Третичная структура – это форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий. Белковая спираль сворачиватся и приобретает форму шарика, или глобулы. Имея эту структуру, большинство белков выполняют свою функцию. Образуется она в апп. Гольджи.
^ Четвертичная структура характеризуется тем, что несколько полипептидных цепей находящихся на третичном уровне организации (глобулы), объединяются в одну крупную структуру. Они удерживаются вместе за счет ионных связей, гидрофобных и электростатических взаимодействий.
Значение белков
Каталитическая (ферментативная) - белки-ферменты
Структурная (пластическая) - белки являются важнейшими компонентами биологических мембран и тканей.
Регуляторная. Она выполняется гормонами.
Защитная (обеспечение иммунной защиты организма ) - антитела (глобулины).
6. Запасающая (питательная) - яичный альбумин, казеиноген молока.
7. Энергетическая (при окислении 1 грамма белка выделяется 17,6 кДж энергии).
8. Токсическая (токсины бактерий).
УГЛЕВОДЫ – органические вещества с общей формулой С n (H 2 O) n
Углеводы в больших количествах содержатся во всех органах и тканях растений и животных и по массе составляют основную часть органического вещества Земли. Они являются основным источником энергии и структурными компонентами клетки. Синтезируются углеводы только растениями, сине-зелеными и хемобактериями в процессе фото- и хемосинтеза, а животные, грибы и гетеротрофные бактерии получают их готовыми с пищей.
СО 2 ☼ Н 2 О
Значение:
^ 1. Источник энергии:
1 г – 17,6 кДж.
2. Строительный материал: кл. стенка, мембрана.
3. Основной источник питания.
4. Защитная: слизи, гепарин.
^
5. Депо (запасные питательные вещества): у растений до 70% (крахмал); у животных до 1-5% (гликоген).
6. Компоненты: вит.С, сложных белков (ферментов) и липидов.
Хлоропласт
Углеводы
Строение
Моносахариды
1.Молочная и пировиноградная кислоты
(прод. обмена)
2. Рибоза (РНК) и дезоксирибоза (ДНК).
3. Глюкоза (кровь жив., сок раст.) и фрук-тоза (сок растений).
4. Галактоза
(молоко)
ЛИПИДЫ – нерастворимые в воде органические вещества, состоящие из жирных кислот и спирта (глицерина) .
Строение:
жирные кислоты:
насыщенные(-С-С-): животные жиры, твердые при Т+20
0
С: стеариновая, пальминовая;
Ненасыщенные (-С=С-): расти-тельные масла, жидкие при Т+20 0 С: олеиновая.
Спирты
: чаще глицерол (С 3 Н 8 О 3)
Свойства:
1. Гидрофобны,
2. Растворимы в органических растворителях
ЛИПИДЫ
Простые
– состоят только их жирных к-т и глицерина
Сложные –
фосфолипиды, липопротеины, гликолипиды.
Значение:
1. Строительная: мембраны.
2. Источник энергии: 1 г – 38,9 кДж.
3. Источник воды: 1 кг – 1,1 л.
4. Защитная: низкая теплопроводность, от механических повреждений.
5. Депо: у раст. и жив. – 5-90% (семена, подкожная клетчатка, сальник).
6. Компоненты: вит. А,Е,К,D; стероиды (желчные кислоты, холестерин, половые гормоны, АКТГ, гликозиды раст.), терпены (гиббереллин, каротиноиды, эфирные масла, камфара, каучук), воск.
Синтез:
у растений в пластидах;
у животных в гладкой ЭПС.
Строение ненасыщенной жирной кислоты:
СООН – СН 2 ^^^^СН=СН^^^^СН 3
(14 – 22 углерода)
^ АТФ (аденозинтрифосфорная кислота) – универсальное химическое энергетическое вещество живой природы, образуемое в процессе окисления органических веществ (клеточное дыхание) и содержит связи богатые энергией.
АТФ 0,2 – 0,4%, нуклеотид
^ Р ~ Р ~ Р – Рибоза – Аденин ~ - связь богатая энергией
30,5 кДж
1 г глюкозы образует 106 г АТФ
1 мол. глюкозы - 38 АТФ
м.в. АТФ = 504
м.в. глюкозы = 180
АДФ
^ НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ. ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД.
Р
в
ЦЦА
ис. Схема строения нуклеиновых кислот: а – молекула РНК (выделен один нуклеотид); б – молекула ДНК; в – модель молекулы ДНК по Уотсону и Крику.
б
ис.2. Схемы строения т-РНК: а – двухмерная (в виде листа «клевера»); б – трехмерная (L – форма). т-РНК состоит из трех петлей (D, T и антикодонной) и четырех стеблей. Акцепторный стебель ЦЦА соединяется с аминокислотой.
В таблице «Генетический код» основания – РНК, а комплементарные основания ДНК приведены в скобках. Для расшифровки генетического кода первую букву триплета находят в левом вертикальном столбце, вторую букву – в верхней горизонтальной строке, а третью букву в правом вертикальном столбце. На пересечении линий, идущих от всех трех нуклеотидов, и находится искомая аминокислота.
Так как 1 аминокислоте соответствует 3 нуклеотида (кодон), то из 4 существующих для записи генетического кода нуклеотидов можно составить 64 «слова», состоящих из триплетов (кодонов). Поэтому генетический код является вырожденным , т.е. 1 аминокислоте соответствует несколько кодонов.
Основные свойства генетического кода:
1.Специфичность : один кодон - одна аминокислота.
2.Вырожденность: для кодирования 20 аминокислот используются 61 кодон, а 3 кодона являются терминационными (УАА, УАГ, УГА – нонсенскодоны), что повышает устойчивость систем записи генетической информации (например, замена 3-го нуклеотида в 32 кодонах вообще не сказывается на их смысле: ЦУУ , АЦУ , ЦГУ и др.). Уникальными являются только 2 кодона – метионина и триптофана.
3. Однонаправленность : кодоны считываются при синтезе белка в одном направлении – от первого основания к последнему в направлении 5 , 3 ,
4. Неперекрываемость : после считывания информации с одного кодона, считывающий механизм продвигается сразу на 3 нуклеотида.
5. Универсальность: генетический код прокариот и эукариот не имеет каких-либо различий.
Задание: 1.Используя таблицы генетического кода и названия аминокислот, определите последовательность аминокислот в полученном белке, если
И-РНК имеет следующую последовательность:ГЦУ ААУ ГАУ ЦАА АУУ ЦУУ ГЦА ГУА АЦУ УУУ УГЦ ЦАГ ЦАЦ ГЦГ УАА УГЦ ЦАЦ ГГА УУГ
2.Какими триплетами закодирован участок белка на ДНК, состоящий из: лиз глу тре ала ала лиз фен глу арг глн гис мет асп сер сер тре сер ала асн тир цис асн гли мет лиз сер арг асн лей тре асп арг цис лиз про вал фен гис глу иле.
^ Фотосинтез: световая фаза.
hυ – фотоны света (постоянная Планка),
Хл.700 – фотосистема 1 (красный свет с длиной волны 700 нм)
Хл. 680 – фотосистема 2 (оранжевый свет с длиной волны 680 нм)
Хлорофилл поглощает свет с длиной волны от 650 до 800 нм.
С 32 Н 30 ОN 4 Mg - формула хлорофилла
CООС 20 Н 33
В результате световых реакций фотосинтеза происходит: 1. Превращение световой энергии солнца в химическую энергию АТФ. 2. Образование комплекса - переносчик + Н2 + е¯ (НАДФ·Н2). 3. Выделение свободного кислорода как побочного продукта.
Фотосинтез: темновая фаза.
РиБФ – рибулозобифосфат, ФГК – фосфорноглицериновая кислота.
ТФ – триозофосфат.
В результате темновой фазы углекислый газ превращается в органическое соединение триозофосфат (ТФ), которое не накапливается, а сразу же расходуется на синтез глюкозы, аминокислот, липидов и превращается в исходную пентозу (РиБФ).
^ Суммарное уравнение фотосинтеза:
6 СО2 + 6 Н20 С6 Н12 О6
Таким способом поступившая из космоса энергия солнечных лучей, запасенная зелеными растениями в сахарах, жирах и белках, обеспечивает жизнедеятельность всего живого мира – от бактерий до человека.
ФОТОДЫХАНИЕ
РиБФ + О 2 цикл Кальвина
Гликолат АТФ
Хлоропласты
Глиоксилат Глицерат НАД +
Глицин Гидрооксипируват НАД-Н 2
2 Глицин (С 2) Серин (С 3)
О 2 СО 2
Митохондрии
Фотодыхание – зависимое от света потребление кислорода с выделением углекислого газа у растений.
Кислород является ингибитором фермента РиБФ-карбоксилазы. При этом образуется гликолат.
Назначение: вернуть часть С из гликолата в цикл Кальвина.
2 молекулы гликолата превращаются в 1 мол. ФГА. При этом расходуется энергия АТФ.
Фотосинтез С4
(путь Хэтча – Слэка)
В 1965 г. было установлено, что у тропических растений первым продуктом фотосинтеза является не ФГК, а кислоты с С4: яблочная, щавеле-воуксусная и др. Этот процесс значительно эффективнее фотосинтеза С3, т. к. позволяет накапливать концентрацию СО2 для соединения с РиБФ.
^ ФЕП (фосфоенолпируват) + СО2 → С4 (оксалоацетат) + НАДФ.Н2→ Малат + НАДФ.Н2→ СО2 + пируват→ ФЕП
РиБФ + СО2 → 2ФГК
^
БИОСИНТЕЗ БЕЛКА
Процесс биосинтеза белка состоит из трех стадий:
транскрипции (синтез иРНК), сплайсинга («созревание» иРНК) и трансляции (биосинтез первичного белка).
Для начала транскрипции необходи-мы: 1-фермент РНК-полимераза, 2-АТФ или ГТФ, 3-промотр (участок ДНК, к которому присоединяется РНК-полимераза), 4-фактор транскрипции (GF).
Транскрипция состоит из трех процессов: инициации, элонгации и терминации.
Транскрипция
3 , 5 , иРНК
5 , 3 ,
GF + РНК-полимераза
GF Ф GF TF Ф TF
Промотр
АТФ
Ф Ф
Р-Р-Р инициация АТФ Р-Р-Р рост цепи РНК
Инициация: 1. РНК-полимераза связывается с GF и присоединяется к промотру. 2. Связывание первичного транскрипта с АТФ или ГТФ и раскручивание ДНК на 17 пар нуклеотидов. 3. После присоединения к + цепи ДНК 6-9 нуклеотидов РНК происходит отщепление GF.
Элонгация: РНК-полимераза двигается вдоль + цепи ДНК, раскручивая ее и присоединяя комплементарные нуклеотиды РНК. Происходит рост цепи РНК
Терминация: РНК-полимераза дойдя до участка терминатора , содержащего вначале пары ГЦ, а затем АТ , прекращает синтез иРНК, т.к. к этим участкам присоединяется TF, отщепляющий РНК-полимеразу и синтезированную иРНК.
СПЛАЙСИНГ
Полученная при транскрипции иРНК называется незрелой , т.к. содержит участки – интроны , не несущие никакой информации о строении данного белка. В цитоплазме клетки эти участки «вырезаются» специальными ферментами или самостоятельно самой иРНК. Этот процесс изучил и описал амер. биохимик Томас Чек (Ноб. премия 1982 г.) Оставшиеся участки – экзоны сшиваются в зрелую иРНК, которая поступает к рибосомам.
ТРАНСЛЯЦИЯ
^ Рис. Элонгация трансляции.
Элонгация трансляции заканчивается терминацией , когда рибосома доходит до терминирующих кодонов УГА УАГ УУА , с которыми связывается RF (фактор терминации), отщепляющий тРНК с последней аминокислотой и всей первичной цепочкой белка от иРНК и весь комплекс разваливается.
Рис. Инициация трансляции.
^ ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН В КЛЕТКЕ
Этапы энергетического обмена
1
. Подготовительный этап:
крупные органические молекулы распадаются
под воздействием соответствующих ферментов на простые, а вся образующаяся при
этом энергия рассеивается в виде тепла.
2. Бескислородный этап (гликолиз): протекает в цитоплазме. Эта стадия протекает без участия кислорода; образуется 2 мол. ПВК, 2 мол. АТФ и 2 молекулы НАД·Н2.
3. Кислородный этап (гидролиз): присущ аэробам. В нем молекулы ПВК окисляются до СО2 и Н2О, а освобождаемая энергия запасается в 36 молекулах АТФ.
Гликолиз
Гликолиз - это катаболический путь обмена веществ в цитоплазме; он протекает почти во всех организмах и клетках независимо от того, живут они в аэробных или анаэробных условиях. Баланс гликолиза простой: в аэробных условиях молекула глюкозы деградирует до двух молекул пирувата. Кроме того, образуются по две молекулы АТФ и НАД ·Н + H+ (аэробный гликолиз).
Процесс гликолиза протекает в два этапа: 1. Превращение глюкозы в фруктозу 1,6 бифосфат с использованием энергии 2-х АТФ; 2. Расщепление фруктозы 1,6 бифосфат до двух молекул пирувата с образованием 4 АТФ.
В отсутствие кислорода (анаэробные условия) клетка может синтезировать АТФ только за счет гликолитического разрушения глюкозы. Хотя такое разрушение глюкозы, заканчивающееся образованием лактата (животные и бактерии) или этанола (растения, грибы и бактерии), дает незначительную энергию для синтеза АТФ, этот процесс имеет решающее значение для существования клеток при недостатке или в отсутствие кислорода.
^ 2С3Н4О3 + 2НАД·Н2 = 2С3Н6О3 + 2НАД
Пируват молочная кислота
2С3Н4О3 → 2СО2 + 2СН3СНО,
пируват уксусный альдегид
2СН3СНО + 2НАД·Н2 = 2С2Н5ОН + НАД
Этиловый спирт
У аэробов ПВК попадает в митохондрии, где протекает третий этап энергетического обмена - гидролиз, который протекает в три фазы: 1. Окислительное декарбоксилирование; 2. Цикл Кребса; 3. Окислительное фосфорилирование, или дыхательная цепь.
В первую фазу ПВК окисляется сложным ферментом (Ко А-SH) и превращается в богатое энергией производное уксусной кислоты – ацетил – кофермент А. При этом от ПВК отщепляется молекула СО2 и восстанавливается акцептор электронов и протонов НАД+ в НАД·Н2 .
К
атализатором цикла Кребса
является ЩУК
(щавелево-уксусная кислота). Энергия макроэргической связи ацетил-КоА тратится на соединение двух молекул с ЩУК, а вода используется на отщепление Ко А. В результате этого процесса получается лимонная кислота.
При превращении изолимонной кислоты в альфа-кетоглутаровую кислоту отщепляется молекула ^ СО2 и образуется НАД·Н2.
При окислении альфо-кетоглутаровой кислоты в янтарную образуются углекислый газ, НАД·Н2 и промежуточное вещество - Сукцинил-КоА, запасенная энергия которого и используется для синтеза АТФ.
Янтарная кислота (сукцинат) окисляется в фумаровую кислоту (фумарат) с образованием ФАД·Н2.
Фумарат подвергается гидролизу и превращается в яблочную кислоту (малат), которая окисляется в ЩУК с образованием НАД·Н2. Цикл на этом завершается.
В результате цикла Кребса получается:
1 молекула АТФ, 2 молекулы углекислого газа, 3 НАД·Н2, 1 ФАД·Н2 и 2 молекулы воды.
Так как из 1 мол. глюкозы образуется 2 ПВК, то цикл Кребса совершает 2 оборота. НАД·Н2 (окисляет –СН-ОН) и ФАД·Н2 (окисляет –СН2 –СН2 -) поступают в дыхательную цепь, где освободившаяся энергия может быть использована для синтеза молекул АТФ и воды
Полный процесс третьей фазы гидролиза представляет собой цепь последовательных окислительно-восстановительных реакций , в ходе которых происходит взаимодействие между переносчиками.
^ Совокупность последовательных окислительно-восстановительных реакций называется цепью переноса (транспорта) электронов, или дыхательной цепью :
SH2 - НАД - ФАД - КоQ - ЦитВ - ЦитС - ЦитА - ЦитА3 - 1/2О2 - О-2 - Н2О
^ АДФ+Н3РО4+ Е = АТФ АДФ+Н3РО4+ Е = АТФ АДФ+Н3РО4+ Е = АТФ
В сутки человек потребляет в среднем 27 моль кислорода. Основное его количество (примерно 25 моль) используется в митохондриях в дыхательной цепи. Следовательно, ежесуточно синтезируется 125 моль ATФ или 62 кг
Масса всей АТФ, содержащейся в организме, составляет примерно 20-30 г. Следовательно, можно сделать вывод, что каждая молекула АТФ за сутки 2500 раз проходит процесс гидролиза и синтеза, что и характеризует интенсивность обмена АТФ.
Контрольно-обобщающие тесты. Строение клетки.
^ 1. Какие органеллы клетки имеют мембранное строение? А)рибосомы, б)митохондрии, в)клеточный центр, г)лизосомы, д)апп.Гольджи.
2. Вещество придающее твердость клеточной стенке бактерий: а)целлюлоза, б)хитин, в)муреин, г)крахмал.
3. Какие процессы осуществляются в рибосомах ? А)фотосинтез, б)синтез белков, в)синтез АТФ, г)синтез жиров.
^ 4. Какой органоид содержит кристы? А)лизосома, б)хлоропласт, в)митохондрия, г)ЭПС.
5. Какие органеллы характерны только для растительной клетки? А)ЭПС, б)рибосомы, в)пластиды, г)вакуоли, д)митохондрии.
^ 6. Какая ядерная структура несет наследственные свойства организма? А)оболочка, б)ядерный сок, в)хроматин, г)ядрышко.
7. У прокариот отсутствуют: а)рибосомы, б)включения, в)митохондрии, г) ядро.
^ 8. Какой органоид содержит граны? А)митохондрии, б)ЭПС, в)лизосомы, г)хлоропласты.
9. Назовите химическое вещество, входящее в состав клеточной оболочки грибов: а)хитин, б)муреин, в)целлюлоза, г)кератин.
^ 10. Назовите процесс, посредством которого амеба поглощает бактерий : а)диффузия, б)активный транспорт, в)пиноцитоз, г)фагоцитоз.
11. Липиды в мембране расположены послойно. Сколько таких липидных слоев содержится в мембране? А)1, б)2, в)3, г)4.
^ 12. Назовите структуры, из которых образованы центриоли: а)миофибриллы, б)микротрубочки, в)микрофиламенты, г)микроворсинки.
13. Внутри каких органелл находятся рибосомы? А)лизосомы, б)митохондрии, в)хлоропласты, г)вакуоли, д)апп.Гольджи.
^ 14. Назовите процесс, посредством которого происходит перемещение ионов К + в клетку, а ионов Na + из клетки: а)диффузия, б)осмос, в)пиноцитоз, г)активный транспорт.
^ 15. Перегородки грибных гифов называются: а)кристы, б)септы, в)граны.
16. Какие процессы осуществляются в хлоропластах? А)фотосинтез, б)синтез белков, в)синтез АТФ, г) синтез жиров.
^ 17. Какую функцию выполняет ядрышко? А)несет наследственную информацию, б)синтез АТФ, в)сборка субъединиц рибосом.
18. Где происходит синтез АТФ у бактерий? А)в рибосомах, б)в споре, в)на мезосомах, г)в клеточной стенке.
19. К немембранным органеллам относятся: а)рибосомы, б)пластиды, в)клеточный центр, г)ЭПС, д)вакуоли.
^ 20. Укажите функцию лейкопластов: а)фотосинтез, б)накопление крахмала, в)окраска цветков и плодов, г)синтез АТФ.
21. Как называются внутренние выпячивания мембраны хлоропластов?
22. Что служит основой организации клеток живых организмов?
^ 23. В виде чего запасаются углеводы у: а)животных, б)растений, в)грибов?
24. Что свидетельствует об определенной автономности существования пластид и митохондрий?
25. В чем отличие растительной клетки от животной?
^ 26. В клетках каких органов и тканей сильно развит апп. Гольджи?
Химический состав клетки
1. Функция углеводов в клетке: а)каталитическая, б)энергетическая, в)хранение наследственной информации.
^ 2. Три нуклеотида, кодирующие аминокислоту, называются : а)геном, б)триплетом, в)генетическим кодом, г)генотипом.
3. При окислении каких веществ освобождается больше энергии ? А)глюкозы, б)крахмала, в)жиров, г)белков.
^ 4. Какие органические вещества входят в состав хромосом? А)глюкоза и АТФ, б)белки и ДНК, в)РНК и аминокислоты.
5. К микроэлементам клетки относятся: а)углерод, кислород, азот; б)натрий, калий, магний; в)марганец, медь, кобальт; г)фосфор, йод, кальций.
^ 6. Растворимость углеводов в воде понижается с: а)увеличением числа атомов Н в молекуле; б)увеличением числа атомов С в молекуле; в)уменьшением числа атомов Н в молекуле; г)уменьшением числа атомов С в молекуле.
^ 7. Жиры в организме животных защищают их от холода за счет: а)высокой энергетической ценности; б)нерастворимости в воде; в)низкой теплопроводности.
8. Какие из приведенных ниже соединений построены из остатков молекул моносахаридов? А)крахмал, б)гликоген, в)целлюлоза, г)гликоген, д)гемоглобин; е)ДНК.
^ 9. Вторичная структура белка представляет собой: а)цепь мономеров, б)спираль, в)двойную спираль, г)глобулу; д)разветвленную цепь мономеров.
10. К дисахаридам относятся: а)фруктоза, б)целлюлоза, в)лактоза, г)глюкоза, д)сахароза.
^
11. Из перечисленных ниже белков защитную функцию выполняют:
а)актин, б)интерферон, в)казеин, г)миоглобин.
12. Назовите основные функции липидов в клетке:
а)каталитическая, б)энергетическая, в)транспортная, г)структурная.
^ 13. Какая из структур белка обеспечивает специфичность белковой молекулы? А)первичная, б)вторичная, в)третичная, г)четвертичная.
14. Гидрофобность жира связана со свойствами: а)глицерина, б)жирных кислот, в)глицерина и жирных кислот.
15. Какова энергетическая ценность липидов? А)17,2 кДж; б)38,9 кДж; в)30,5 кДж.
^ 16. Какая структурная единица ДНК ответственна за синтез молекулы белка? А)нуклеотид, б)ген, в)кодон, г)вся молекула ДНК.
17. Что входит в состав нуклеотида? А)жирные кислоты, б)азотистое основание, в)углевод, г)аминокислота, д)остаток фосфорной кислоты, е)глицерин.
^ 18. Спирали ДНК удерживаются друг подле друга: а)ионными связями, б)водородными связями, в)пептидными связями.
19. Какие соединения являются мономерами? А)глюкоза, б)целлюлоза, в)рибоза, г)хитин, д)фруктоза, е)нуклеотид, ж)крахмал, з)аминокислота.
20. Липиды, в молекулах которых нет двойных связей, называются. . . . . . .
21. Назовите основные свойства моносахаридов.
^ 22. У каких организмов, и в каких органеллах синтезируются углеводы?
23. Сколько энергии выделяется при расщеплении 1 г белка?
24. Фосфолипиды – основной компонент клеточных. . . . . . .
25. Каким образом проявляется буферность клетки?
^ 26. Почему жиры и жироподобные вещества могут выполнять функцию регуляторов обменных процессов?
27. Какое строение будут иметь антикодоны молекул тРНК, если участок ДНК имеет следующий состав: ГАГ ААЦ ТТТ ЦАЦ ТАА АЦТ ГАЦ ЦЦА АТА ТТГ ГАГ АЦЦ.
^ Подсчитайте, сколько % каждого вида нуклеотидов содержится в двойной спирали этого участка ДНК?
Обмен веществ В - 1
1. В какую стадию фотосинтеза образуется кислород? А)темновую, б)световую, в)постоянно.
^ 2. Какие лучи поглощает хлорофилл? А)синие, б)красные, в)зеленые, г)фиолетовые.
3. Сколько молекул ТФ идет на синтез органических веществ за 1 цикл Кальвина?
А)1, б)2, в)4, г)6, д)10.
4. Какое вещество является акцептором углекислого газа? А)АТФ, б)РиБФ, в)НАДФ.
5. Сколько молекул АТФ образуется в цикле Кребса? А)2, б)4, в)3, г)31.
6. Процесс окисления органических веществ, при котором выделяется энергия, называется: а)ассимиляция, б)диссимиляция, в)пластический обмен.
7. Что образуется в рибосоме в процессе биосинтеза белка? А)белок третичной структуры,
б)полипептидная цепь, в)белок вторичной структуры.
^ 8. Какое вещество вступает в цикл Кребса? А)ПВК, б)молочная кислота, в)Ацетил-КоА, г)этиловый спирт.
9. Сколько нуклеотидов иРНК может одновременно находиться в функциональном центре рибосомы? А)1, б)3, в)6, г)12.
^ 10. Пировиноградная кислота в клетках образуется в процессе: а)гликолиза, б)световой фазы фотосинтеза, в)дыхания, г)гидролиза.
11. Клеточное дыхание – это : а)биосинтез органических веществ, б)окисление органических веществ, в)биосинтез орг. веществ с выделением энергии.
^ 12. В время темновой фазы фотосинтеза образуется : а)глюкоза, б)кислород и глюкоза, в)АТФ и глюкоза.
13. Из 64 возможных кодонов смысловыми являются: а)64, б)32, в)61, г)20, д)26.
14. В клетках дрожжей в результате гликолиза ПВК восстанавливается до: а)молочной кислоты, б)этилового спирта, в)уксусной кислоты.
15. Первичную структуру белка кодируют 240 нуклеотидов ДНК. Сколько аминокислот входит в состав белка? А)80, б)40, в)120, г)240.
16. Назовите химическое соединение, энергия которого непосредственно используется в синтезе белка? А)глюкоза, б)ГТФ, в)гликоген, г)АТФ, д)креатинфосфат.
^ 17. В чем выражается свойство вырожденности (избыточности) генетического кода? А)один и тот же кодон кодирует несколько аминокислот, б)большинство аминокислот кодируются не одним, а несколькими разными кодонами; в)одни и те же кодоны всегда кодируют одни и те же аминокислоты.
^ 18. Где происходят реакции подготовительного этапа диссимиляции? А)в цитоплазме, б)в пищеварительном тракте, в)в митохондриях, г)в апп. Гольджи.
19. Что происходит с энергией, которая выделяется в результате гликолиза? А)рассеивается в форме тепла, б)запасается в форме АТФ, в)120 кДж рассеивается в форме тепла, 80 кДж – запасается в форме АТФ.
^ 20. В каком направлении двигается РНК-полимераза при транскрипции? А)от 5 , -конца к 3 , -концу; б)от 3 , -конца к 5 , -концу; в)не имеет значения, г)зависит от фермента.
21. Процесс перевода генетического кода иРНК в полипептидную цепь называется ….
^ 22. Что является исходным веществом для синтеза углеводов в темновой фазе фотосинтеза?
23. Участок «незрелой» иРНК, не несущий наследственной информации.
24. Что необходимо для трансляции?
^ 25. Какие вещества принимают участие в темновых реакциях фотосинтеза?
Обмен веществ В - 2
1. Побочным продуктом фотосинтеза является: а)протоны водорода, б)молекула кислорода, в)молекула углекислого газа, г)электроны хлорофилла.
^ 2. В клетках животных при недостатке О 2 , ПВК восстанавливается до: а)НАДН 2 , б)молочной кислоты, в)этилового спирта, г)СО 2 .
3. При фотосинтезе акцептором СО 2 является: а)НАДФ, б)ПВК, в)АТФ, г)РиБФ.
4. Сплайсинг иРНК протекает в: а)рибосоме, б)ядре, в)цитоплазме, г)митохондрии.
^ 5. Углекислый газ используется в качестве источника углерода в реакциях: а)синтеза липидов, б)хемосинтеза, в)синтеза белков.
6. Какие процессы в клетке относятся к ассимиляционным? а)дыхание, б)биосинтез белка, в)брожение.
^ 7. Выделение растениями свободного кислорода в процессе фотосинтеза происходит при: а)образовании АТФ, б)восстановлении НАДФ, в)фотолизе воды, г)образовании глюкозы.
^ 8. Фотосинтез у сине-зеленых осуществляется: а)в хлоропластах, б)в хроматофоре, в)в мембранах, содержащих хлорофилл; г)в гладкой ЭПС.
9. Сходство фотосинтеза и хемосинтеза проявляется в том, что: а)в обоих случаях используется СО 2 и вода, б)в обоих случаях выделяется О 2 , в)в обоих случаях используется энергия солнечного света.
^ 10. Что происходит с АТФ в световую фазу фотосинтеза? А)синтез, б)распад, в)накопление.
11. Какой газ поглощается и выделяется при фотодыхании? А)поглощается СО 2 , а выделяется О 2 ; б)выделяется СО 2 , а поглощается О 2 ; в)поглощается азот, а выделяется О 2 .
^ 12. Конечным продуктом фотосинтеза (темновой фазы) является: а)глюкоза, б)триозофосфат, в)РиБФ, г)АТФ, д)СО 2 и Н 2 О.
13. Первичную структуру белка в гене кодируют 180 триплетов ДНК. Сколько аминокислот входит в состав синтезируемого белка? А)60, б)180, в)540, г)360.
^ 14. Какие лучи видимого спектра поглощает хлорофилл? А)синие, б)оранжево-красные, в)зеленые, г)фиолетовые.
15. Где в клетке протекает цикл Кребса? А)в цитоплазме, б)в строме митохондрий, в)в тилакоидах хлоропластов, г)на мембранах крист митохондрий.
^ 16. На каком этапе энергообмена образуется вода? А)в гликолизе, б)в цикле Кребса, в)в конце дыхательной цепи, г)в окислительном декарбоксилировании.
17. Как называется процесс, посредством которого образуется тРНК?
А)редупликация, б)транскрипция, в)трансляция, г)диссимиляция, д)ассимиляция.
^
18. Назовите число кодонов нуклеотидов ДНК, которые не шифруют ни одной из аминокислот:
а)1, б)2, в)3, г)16, д)20.
19. С какой аминокислоты начинается синтез любой полипептидной цепи в рибосоме? А)аспарагин, б)метионин, в)цистеин, г)глицин.
20. Что является матрицей для трансляции? А)цепь ДНК, б)иРНК, в)тРНК, г)рРНК.
21. Процесс «созревания» иРНК после биосинтеза на ДНК.
22. Как называется третий этап трансляции?
23. Интрон – это ……
24. Каковы конечные продукты диссимиляции углеводов?
25. Где происходят световые реакции фотосинтеза и каковы их конечные продукты?.
Трансляция
(от лат. translatio
— перевод) — термин, обозначающий в биологии такие реакции, в результате которых в рибосомах с использованием в качестве матрицы иРНК осуществляется синтез полипептидной цепи.
В процессе синтеза полипептидная цепь удлиняется в результате последовательного присоединения отдельных аминокислотных остатков. Для того чтобы понять, каким образом осуществляется образование пептидной связи между соответствующими аминокислотами, необходимо рассмотреть структуру рибосом и транспортных РНК (тРНК), участвующих с процессе трансляции.
В состав каждой рибосомы входят 2 субъединицы: большая и малая, которые могут отделяться друг от друга. В состав каждой из этих субъединиц входят рибосомная РНК и белок. Некоторые рибосомные белки являются ферментами, т.е. выполняют каталитические функции. Главная функция малой субъединицы — «расшифровка» генетической информации. Она связывает иРНК и тРНК, несущие аминокислоты. Функция большой субъединицы — образование пептидной связи между аминокислотами, которые принесены в рибосому двумя соседними молекулами тРНК.
Транспортная РНК.
Молекулы транспортных РНК невелики, в их состав входят 70-90 нуклеотидов. Функция тРНК заключается в том, чтобы в ходе процесса синтеза полипептидной цепи переносить на рибосомы определенные аминокислоты, при этом каждая аминокислота переносится соответствующей тРНК. Все молекулы тРНК могут образовывать характерную конформацию (пространственное расположение атомов в молекуле) — конформацию клеверного листа. Такая конформация молекулы тРНК возникает потому, что в ее структуре имеется значительное количество нуклеотидов (по 4-7 в одном участке), комплементарных друг другу. Внутримолекулярное спаривание таких нуклеотидов за счет образования водородных связей между комплементарными основаниями и приводит к образованию такой структуры. В вершине клеверного листа расположен триплет нуклеотидов, который комплементарен кодону иРНК, кодирующему аминокислоту. Этот триплет отличается у тРНК, переносящих различные аминокислоты, он кодирует определенную аминокислоту, именно ту, которую переносит данная тРНК. Его называют антикодоном .
Антикодон молекулы тРНК и кодон молекулы иРНК
В основании клеверного листа есть участок, в котором связывается аминокислота. Таким образом, получается, что молекула тРНК не только переносит определенную аминокислоту, в ее структуре есть запись о том, что она переносит именно данную аминокислоту, причем эта запись сделана на языке генетического кода.
Как уже говорилось, рибосомы способны связывать иРНК, несущую информацию об аминокислотной последовательности синтезируемого белка, тРНК, несущие аминокислоты, и, наконец, синтезируемую полипептидную цепь. Малая субъединица рибосомы связывает иРНК и тРНК, несущую первую аминокислоту полипептидной цепи (обычно это метионин), после чего происходит связывание большой субъединицы с образованием функционирующей (работающей) рибосомы. Активный центр рибосомы, где образуется пептидная связь между двумя соседними аминокислотами, устроен так, что в нем могут одновременно находиться два соседних кодона (триплета) иРНК. На первом этапе за счет взаимодействия между кодоном и антикодоном происходит связывание тРНК с иРНК. Т.к. антикодон, находящийся на тРНК, и кодон, расположенный на иРНК, комплементарны, между входящими в их состав азотистыми основаниями образуются водородные связи. На втором этапе аналогичным образом осуществляется связывание с соседним кодоном второй молекулы тРНК. Молекулы тРНК в активном центре рибосомы на этом этапе располагаются таким образом, что группа -С=О первого аминокислотного остатка, который связан с первой тРНК, оказывается вблизи от свободной аминогруппы (-NH 2) аминокислотного остатка, входящего в состав второй транспортной тРНК. Таким образом, благодаря взаимодействию кодон-антикодон между последовательно расположенными кодонами иРНК и соответствующими им антикодонами тРНК рядом располагаются именно те аминокислоты, которые последовательно закодированы в иРНК.
Активный центр рибосомы, в котором осуществляется образование пептидной связи между двумя соседними аминокислотами
На следующем этапе при взаимодействии свободной аминогруппы, входящей в состав аминокислотного остатка вновь пришедшей тРНК, с карбоксильной группой аминокислотного остатка первой аминокислоты, между двумя аминокислотами, прикрепленными к соответствующим тРНК, образуется пептидная связь. Реакция осуществляется путем замещения, при этом уходящей группой является молекула первой тРНК. В результате такого замещения удлинившаяся тРНК, несущая уже дипептид, оказывается связанной с рибосомой. Для прохождения данной реакции необходим фермент, который есть в составе большой субъединицы рибосомы.
На последнем этапе пептид, связанный с второй молекулой тРНК, передвигается с участка, в котором в начале цикла была связана тРНК, содержащая аминокислоту, в участок, где связывается тРНК с образующимся пептидом. Одновременно с перемещением синтезирующейся пептидной цепи происходит перемещение рибосомы вдоль иРНК, при этом в ее (рибосомы) активном центре оказывается следующий кодон иРНК, после этого события, описанные выше, повторяются. Синтез белка осуществляется с очень большой скоростью, пептид, состоящий из 100 аминокислот, синтезируется примерно за 1 минуту.
Рибосома продвигается вдоль нитевидной молекулы иРНК по мере того, как происходит сборка полипептидной цепи. На одной молекуле иРНК может одновременно находиться несколько рибосом, и каждая из них осуществляет синтез полипептидной цепи, закодированной этой тРНК, в результате чего формируются полисомы : рибосомы, нанизанные на нить иРНК. Чем дальше рибосома проходит по цепи иРНК, тем более длинный фрагмент молекулы белка будет синтезирован. Синтез белка заканчивается, когда рибосома достигнет конца молекулы иРНК, после этого рибосома с вновь синтезированным белком покидает молекулу иРНК (см. рисунок ниже). Сигнал о том, что синтез полипептидной цепи закончен, подается тремя специальными кодонами, один из которых присутствует в терминальной части молекулы иРНК. Считывание информации с молекулы иРНК возможно только в одном направлении.
Процесс синтеза белка
Только что образованный конец полипептидной цепи еще во время синтеза может связываться со специальными белками шаперонами , которые обеспечат ее правильную укладку, а затем направляется к аппарату Гольджи, откуда белок транспортируется в то место, где он будет работать. Рибосома, которая освободилась от иРНК и синтезированной полипептидной цепи, распадается на субъединицы, после чего большая субъединица, снова может связаться с малой и образовать активную рибосому, способную синтезировать новый (или тот же самый) белок.
Как я рассказывал ранее, любые процессы синтеза, в результате которых из более простых молекул образуются более сложные, осуществляются с затратой энергии. Биосинтез белка — это целая цепь реакций, протекающих с затратой энергии. Так, например, для связывания одной аминокислоты с тРНК необходима энергия двух макроэргических связей молекулы АТФ. Кроме того, при образовании одной пептидной связи используется энергия еще одной макроэргической связи. Таким образом, при образовании одной пептидной связи в молекуле белка затрачивается количество энергии, запасенное в трех макроэргических связях молекул АТФ.